碱性蛋白酶，指在碱性条件下能够水解蛋白质肽键的酶，最适pH在9～11范围内。广泛应用于洗涤剂、食品、、酿造、丝绸、制革等行业。

碱性蛋白酶，又称丝氨酸蛋白酶。常见的有两种,一为Novo蛋白酶,另一为Carsberg蛋白酶,两者的性质和构造相近,分别含275和274个氨基酸残基,由一条多肽链构成。在pH6～10下稳定,低于6或大于11时很快失活。其活性中心含丝氨酸,故称丝氨酸蛋白酶。它不但能水解肽键, 还具有水解酰胺键、酯键以及转酯和转肽的功能。由于酶的专一性，它只能对蛋白质水解，不能作用于淀粉、脂肪等物质。

碱性蛋白酶的主要来源为微生物提取，研究和应用较多的主要是芽孢杆菌，以枯草杆菌为最，也有少量其他菌种，比如链霉菌。

天然菌种的生产能力和所含的酶活性、稳定性往往达不到工业生产的需求，需要对菌种进行筛选改进，常用的方法有诱变、基因工程、蛋白质工程、孢子热处理等。主要目标是提高酶的活性、稳定性（耐温耐碱）、抗氧化、抗螯合性能。

除了水解肽键外，还具有水解酯键、酰胺键的能力，一般在pH5~10时较稳定,由于缺少半胱氨酸形成二硫键,故能被来自马铃薯、大豆、大麦的蛋白酶抑制剂所抑制,但不被疏基试剂金属鳌合剂EDTA所抑制,Ca2+对此酶有一定的稳定作用,苯甲磺酰氟(PMSF)和其它磺酰卤化物可引起碱性蛋白酶失活,另外,碱性蛋白酶的活性中心含Ser这一重要特征决定了其遇到作用于Ser的试剂如二异丙基氟磷酸(DFP)便失活。碱性蛋自酶对底物有高度专一性,只能水解蛋白质肤链,而不能水解淀粉、脂肪等其它物质,但是有可能水解多种蛋白质,另外,不同的碱性蛋白酶具有对切开点按基侧的专一性,如枯草杆菌碱性蛋白酶对酸性残基的专一性等。